RecBCD

Eksodezoksiribonukleaza V
Identifikatori
EC broj3.1.11.5
CAS broj37350-26-8
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini
Kristalografiska struktura RecBCD enzima (1W36​).[1] RecB, RecC, i RecD podjedinice enzima su obojene ljubičasto, zeleno, i margenta, dok je delimično odvijen DNK heliks za koji je enzim vezan obojen smeđe.

RecBCD (EC 3.1.11.5, Escherichia coli eksonukleaza V, E. coli eksonukleaza V, gen recBC endoenzim, RecBC dezoksiribonukleaza, gen recBC DNaza, eksonukleaza V, gen recBCD enzimi) je enzim E. coli bakterije koji inicira rekombinantnu popravku potencijalno letalnog prekida dvolančane DNK koji može da bude posledica izlaganju jonizirajućoj radijaciji, replikacionih grešaka, endonukleaza, oksidativnog oštećenja, i niza drugih faktora.[2] RecBCD enzim je helikaza koja odvija, ili razdvaja DNK lance, kao i nukleaza koja preseca jednolančanu DNK.[1] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Eksonukleolitičko razlaganje (u prisustvu ATP) u bilo 5'- ka 3'- ili 3'- ka 5'- smeru čime se formiraju 5'-fosfooligonukleotidi

Struktura

Enzimski kompleks se sastoji od tri različite podjedinice: RecB, RecC, i RecD i stoga se kompleks naziva RecBCD. Pre otkrića recD gena,[3] ovaj enzim je bio poznat kao RecBC. Svaka podjedinica je kodirana zasebnim genom:

gen lanac protein funkcija
RecB beta P08394 3'-5' helikaza, nukleaza
RecC gama P07648 prepoznaje Chi (engl. Crossover Hotspot Instigator)
RecD alfa P04993 5'-3' helikaza

Reference

  1. ^ а б Singleton MR, Dillingham MS, Gaudier M, Kowalczykowski SC, Wigley DB (2004). „Crystal structure of RecBCD enzyme reveals a machine for processing DNA breaks”. Nature. 432 (7014): 187—93. PMID 15538360. doi:10.1038/nature02988. 
  2. ^ Spies M, Kowalczykowski SC (2003). „Homologous recombination by RecBCD and RecF pathways”. Ур.: Higgins P. Bacterial Chromosomes. Washington, D.C: ASM Press. стр. 389—403. ISBN 978-1-55581-232-4. 
  3. ^ Amundsen SK, Taylor AF, Chaudhury AM, Smith GR (1986). „recD: the gene for an essential third subunit of exonuclease V.”. Proc Natl Acad Sci U S A. 83 (15): 5558—62. PMC 386327 Слободан приступ. PMID 3526335. doi:10.1073/pnas.83.15.5558. 

Literatura

  • Spies M, Kowalczykowski SC (2003). „Homologous recombination by RecBCD and RecF pathways”. Ур.: Higgins P. Bacterial Chromosomes. Washington, D.C: ASM Press. стр. 389—403. ISBN 978-1-55581-232-4. 
  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Exodeoxyribonuclease+V на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • Exodeoxyribonuclease+V,+E+coli на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • p
  • r
  • u
3.1.1: Hidrolaze karboksilnih estara
Holinesteraza (Acetilholinesteraza, Butirilholinesteraza· Pektinesteraza · 6-fosfoglukonolaktonaza · PAF acetilhidrolaza

Lipaza (Zavisna od žučnih soli, Gastrična/Lingvalna, Pankreasna, Lizozomalna, Hormon-sensitivna, Endotelna, Hepatička, Lipoproteinska, Monoacilglicerolna, Diacilglicerolna)

Fosfolipaza (A1, A2, B)
3.1.2: Tioesteraza
Tioesteraza palmitoil proteina · Ubikvitin karboksilni-terminal hidrolaza L1
3.1.3: Fosfataza
Alkalna fosfataza (ALPI, ALPL, ALPP) · Kiselinska fosfataza (Prostatična)/Tartrat-otporna kiselinska fosfataza/Fosfataze purpurne kiseline · Nukleotidaza · Glukoza 6-fosfataza · Fruktoza 1,6-bisfosfataza ·

Kalcineurin · Fosfoproteinska fosfataza (PP2A· OCRL · Piruvat dehidrogenazna fosfataza · Fruktoza 6-P,2-kinaza:fruktoza 2,6-bisfosfataza · PTEN · Fitaza · Іnozitol-fosfat fosfataza (IMPA1)

Fosfoproteinska fosfataza: Proteinska tirozinska fosfataza · Proteinska serin/treoninska fosfataza · Fosfataza dualne-specifičnosti
3.1.4: Fosfodiesteraza
Autotaksin · Fosfolipaza (C, D· Sfingomijelin fosfodiesteraza (1) · PDE1 · PDE2 · PDE3 · PDE4A/PDE4B · PDE5 · Lecitinaza (Clostridium perfringens alfa toksin) · Fosfodiesteraza cikličnih nukleotida
3.1.6: Sulfataza
arilsulfataza (Arilsulfataza A, Arilsulfataza B, Arilsulfataza E, Steroidna sulfataza· Galaktozamine-6 sulfataza · Iduronat-2-sulfataza · N-acetilglukosamin-6-sulfataza
Nukleaza (obuhvata
deoksiribonukleazu i
ribonukleazu)
3.1.11-16: Eksonukleaza
Eksodeoksiribonukleaza
RecBCD
Eksoribonukleaza
3.1.21-31: Endonukleaza
Endodeoksiribonukleaza
Deoksiribonukleaza I · Deoksiribonukleaza II · Deoksiribonukleaza IV · Restrikcioni enzim · UvrABC endonukleaza
Endoribonukleaza
RNaza III · RNaza H (1, 2A, 2B, 2C) · RNaza P · RNaza A (1, 2, 3, 4/5) · RNaza T1 · RNK-indukovani utišavajući kompleks
bilo dezoksi- ili ribo-
Aspergillus nukleaza S1 · Nukleaza mikrokoka
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija
Нормативна контрола Уреди на Википодацима
  • Енциклопедија Британика